第三章 酶的分类、命名与酶促反应催化机理

3.1 国际酶学六大分类

国际生物化学联合会酶委员会根据酶催化的化学反应类型，将所有酶划分为六大主类，每一大类再细分亚类、亚亚类：

1、氧化还原酶类：催化氧化、还原反应，如乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶；

2、转移酶类：催化基团在底物间转移，如转氨酶、己糖激酶；

3、水解酶类：催化各类化学键水解，蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶均属于此类；

4、裂解酶类：催化化合物裂解为小分子，或逆反应合成，如醛缩酶；

5、异构酶类：催化底物同分异构体相互转化；

6、合成酶类（连接酶）：消耗能量将两个小分子连接为大分子，如DNA连接酶。

3.2 习惯命名法、系统命名法与EC编号

1. 习惯命名法

日常简易命名方式，规则灵活：

① 按底物命名：淀粉酶、蛋白酶；

② 按催化反应类型命名：脱氢酶、氧化酶；

③ 结合来源、特性区分：胃蛋白酶、中性蛋白酶。

缺点：命名不统一，一种酶可能存在多个名称，易混淆。

2. 系统命名法与EC编号

国际酶学委员会统一标准，命名格式：「底物1:底物2 反应类型酶」，完整体现催化反应。

配套4段数字EC编号，格式 EC：大类号.亚类号.亚亚类号.序号，唯一对应一种酶。

举例：ATP葡萄糖磷酸转移酶 EC 2.7.1.1，2代表转移酶，7代表磷酸转移亚类，1代表羟基受体亚亚类，1为该类下序号。

3.3 酶促反应四大基础特点

1、极高催化效率：催化速度比普通化学催化剂高10⁷~10¹³倍，微量酶即可完成大量底物转化；酶仅降低活化能，不改变反应平衡常数，只缩短到达平衡的时间。

2、高度专一性：仅识别特定底物或特定化学键，分为绝对专一、相对专一、立体异构专一三类。

3、活性可调节：活性可通过别构效应、共价修饰、酶原激活、底物浓度、激素诱导等多种方式调控。

4、不稳定性：本质为蛋白质，高温、强酸强碱、重金属、紫外线都会造成空间结构变性，永久丧失催化活性。

3.4 酶催化完整作用机制

3.4.1 酶-底物ES复合物形成

酶催化第一步：底物定向结合至酶活性中心，生成酶-底物复合物ES。

依靠离子键、氢键、疏水作用力、范德华力等非共价键结合，结合过程释放结合能，也是酶底物识别专一性的来源。

3.4.2 底物过渡态互补理论

单纯静态互补结合无法完成催化；酶与底物结合后，会进一步诱导底物分子变形，形成能量更高的过渡态，酶与过渡态结构高度互补。

结合能抵消大部分反应所需活化能，大幅提升活化分子数量，加速反应；过渡态不稳定，极易分解生成产物并释放游离酶，循环参与催化。

3.4.3 加速催化三要素：邻近效应、多元催化、表面效应

1、邻近效应与定向排列：酶将多个底物分子固定在活性中心近距离位置，并固定分子取向，大幅提升局部有效底物浓度，大幅提升碰撞反应概率。

2、多元催化（酸碱催化+共价催化协同）：同一活性中心同时存在酸性、碱性基团，同步完成质子转移、临时共价键生成，多种催化机制协同，大幅提升催化效率。

3、表面效应：活性中心疏水空腔排除大量水分子，弱化水分子对反应基团的屏蔽作用，底物官能团更容易发生反应。

实际酶促反应几乎都是三种效应共同作用，是酶超高催化效率的核心原因。